У цьому параграфі ви дізнаєтеся:
• які органічні сполуки називають білками;
• яка структура білків;
• які хімічні властивості білків;
• яке значення білків для живого організму.
Склад і будова білків. Білки — це природні високомолеку-лярні сполуки, які складаються із залишків молекул амінокислот, що сполучені між собою у певній послідовності пептидними зв’язками.
У складі білків трапляються залишки молекул 20 амінокислот.
За хімічним складом білки поділяють на дві групи — прості та складні.
До простих білків відносять такі, що внаслідок гідролізу утворюють тільки амінокислоти (їх небагато).
До складних білків відносять такі, унаслідок гідролізу яких утворюються як амінокислоти, так і речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфатна кислота тощо).
Властивості білків залежать не лише від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, а й від того, у якій послідовності вони сполучені один з одним. Особливість будови білків полягає у суворому порядку чергування залишків амінокислот. Через це розрізняють первинну, вторинну, третинну та четвертинну структуру білків.
Первинна структура білків визначається послідовністю чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (рис. 54). Установлення первинної структури білків є важливою науковою проблемою.
Рис. 55. Вторинна структура білків: пунктиром позначено водневі зв’язки між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі
Вторинна структура білків визначається формою поліпептид-ного ланцюга, згорнутого в спіраль, яку називають а-спіраллю. Спіралеподібна форма молекули зберігається завдяки виникненню водневих зв’язків між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі, які розміщуються між витками спіралі (рис. 55).
Третинну й четвертинну структури білків вивчають у старших класах.
Хімічні властивості. Під час нагрівання білки за наявності лугів або кислот, а також під дією ферментів — біологічно активних речовин — зазнають гідролізу з утворенням амінокислот. Повний гідроліз, наприклад, одного із трьох пептидів можна зобразити у вигляді такого рівняння:
У результаті гідролізу руйнуються пептидні ланцюги білків та утворюється суміш амінокислот, а також інші речовини.
Денатурація білків — це процес зсідання, пов’язаний зі зміною їхньої просторової структури, крім первинної. Денатурацію білків може викликати дія на них кислот, лугів, спиртів, нагрівання, підвищений тиск.
У більшості випадків білки одержують з рослин і тварин. Деякі з них, наприклад інсулін, добувають синтетичним шляхом.
Білки — один із найголовніших компонентів харчових продуктів. Під час приготування їжі, яке супроводжується смаженням або кип’ятінням, відбувається денатурація білків. У такому вигляді вони краще засвоюються організмом, тобто легше піддаються гідролізу під дією шлункового соку. Амінокислоти, що при цьому утворюються, витрачаються на побудову білків організму.
Білки широко застосовуються як компоненти багатьох лікарських препаратів.
Демонстраційний дослід
• Розчинення білків
Розбивають куряче яйце, після чого білок відокремлюють від жовтка. Потім білок виливають в стакан і доливають дистильованої води до об’єму 100 мл. Суміш енергійно перемішують. Добутий розчин фільтрують крізь 2-3 шари марлі.
• Осадження білків
У дві пробірки наливають розчин білка (одержаний у попередньому досліді) об’ємом 1-2 мл. У першу пробірку добавляють по краплинах розчин купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO4) = 20 %), у другу — розчин плюмбум(ІІ) етаноату (w(Pb(CH3COO)2) = 15 %). У всіх пробірках спостерігається утворення осаду білка. Але в надлишку розчинів Cu(NO3)2 та Pb(CH3COO)2 білок розчиняється.
Властивість білка зв’язувати йони важких металічних елементів використовують у клінічній практиці, зокрема для запобігання отруєнню в разі потрапляння до організму солей Меркурію(ІІ), Плюмбуму(ІІ), Купруму(ІІ).
Унаслідок навіть слабкого нагрівання білок зсідає.
Демонстраційний дослід
Денатурація білків
У три пробірки вносять по 10 крапель розчину курячого білка. У першу пробірку додають 1 краплину розчину етанової кислоти (w(CH3COOH) = 1 %) і нагрівають до кипіння. Випадає осад денатурованого білка. У другу пробірку додають по краплинах розчин аргентум(І) нітрату (w(Ag(NO3) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється в надлишку
доданого розчину солі. У третю пробірку додають по краплинах розчин меркурій(М) нітрату (w(Hg(NO^2) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється у надлишку доданого розчину солі.
Ці процеси пов’язані зі зміною просторової структури білка. Для білків характерні кольорові реакції, за допомогою яких здійснюють якісний хімічний аналіз:
а) біуретова реакція — дія на білок розчину лугу та розчину купрум(ІІ) сульфату, при цьому розчин забарвлюється у фіолетовий колір;
б) ксантопротеінова реакція — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. У разі додавання лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве.
Лабораторний дослід 22
Кольорові реакції білків
• Біуретова реакція
Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку й додайте до нього такий самий об’єм натрій гідроксиду (w(NaOH) = 40 %), а потім 2-3 краплі розчину купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO4) = 1 %). Після енергійного збовтування суміші розчин набуває забарвлення. Якого? Укажіть, пептидний зв’язок якого складу виявляється цією реакцією.
• Ксантопротеїнова реакція
Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку, додайте до нього концентровану нітратну кислоту (р = 1,4 г/мл) об’ємом 1 мл та обережно нагрійте. Утворюється осад. Якого кольору? Після охолодження осад обробіть лугом, який додавайте по краплинах до появи іншого забарвлення (якого?).
Значення білків. За участі білків регулюються найважливіші властивості живого організму — зростання, рухливість, спадковість, імунітет, діяльність органів чуттів.
Особливо важливу роль відіграють білки, які містять незамінні амінокислоти, яких налічується дев’ять. Усі вони синтезуються лише в зелених рослинах і не синтезуються в живих організмах: це лізин, лейцин, фенілаланін та ін. Амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі тварин і людей з інших амінокислот або небілкових компонентів, називають замінними (гліцин — аміноетанова кислота, серин, глутамінова кислота).
Основні поняття. Білки. Первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білків. Денатурація білків. Зсідання білків. Біуретова та ксантопротеїнова реакції на білки.
Для допитливих
Білки є також харчовими речовинами. У насінні багатьох рослин (пшениці, кукурудзи, рису та ін.) містяться харчові білки. До них відносять також альбумін — основний компонент яєчного білка та казеїн — основний білок молока. Під час перетравлювання білкової їжі в організмі людини відбувається гідроліз пептидних зв’язків, за допомогою яких молекули білків сполучаються одна з одною. Унаслідок цього білки розпадаються на окремі амінокислоти, з яких організм у подальшому утворює нові пептидні зв’язки або які використовує для одержання енергії. Цим гідролізом керують теж білки — ферменти.
Білки беруть участь у регулюванні клітинної та фізіологічної активності. Наприклад, гормон інсулін, що регулює обмін глюкози, і гормон росту. Білки актин і міозин, з яких побудовано м’язи, наділяють організм здатністю змінювати форму та пересуватися. Білки виконують опорну й захисну функції, скріплюють біологічні структури та надають їм міцності. Шкіра являє собою практично чистий білок колаген, а волосся, нігті та пташине пір’я складаються з міцного нерозчинного білка кератину.
Ада Йонат (р. н. 1939)
Ізраїльтянська жінка-вчена, лауреат Нобелівської премії з хімії (2009). Одна з перших дослідників дії антибіотиків на білки. Це був дуже важливий крок у процесі вивчення клінічної ефективності лікарської терапії.
Запитання та завдання
°1. Які природні високомолекулярні сполуки називають білками?
2. Які існують структури білків? Яка з них є найскладнішою?
3. Що таке гідроліз білків? Які речовини внаслідок нього утворюються?
4. Який процес називають денатурацією білків?
5. У чому полягає сутність біуретової та ксантопротеїнової реакції?
6. Які найважливіші властивості організму регулюються за участі білків?
7. Як називають амінокислоти, що входять до складу білків і не синтезуються в організмі? Скільки їх налічується?
*8. Складіть рівняння реакції утворення дипептиду з незамінної амінокислоти аланіну
*9. Складіть рівняння реакції утворення трипептиду із замінної амінокислоти серину
Це матеріал з підручника Хімія 9 клас Бутенко (поглиблений рівень)